Protein
 |
| Makanan dengan kandungan protein tinggi |
Protein merupakan polimer alam yang tersusun dari asam-asam amino melalui ikatan peptida, sehingga protein juga disebut sebagai polipeptida. Di dalam tubuh kita protein berfungsi sebagai zat pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi setelah karbohidrat dan lemak. Protein dapat digolongkan berdasarkan strukturnya, bentuknya, dan fungsinya. Asam-asam amino penyusun protein sekitar 20 jenis asam amino. Masa molekul relatif protein berkisar antara 6.000 hingga jutaan. Unsur utama penyusun protein terdiri atas C, H, O, dan N. Beberapa protein juga mengandung unsur S dan R.
A. Asam Amino
Asam amino merupakan senyawa yang memiliki gugus asam karboksilat (–COOH) dan gugus amina –NH2. Secara umum asam amino dirumuskan dengan
Bila gugus –NH2 terikat pada atom C setelah gugus karboksilat (–COOH) maka termasuk asam alfa (a ) amino, selanjutnya b amino dangamino. Asam amino di alam pada umumnya terdapat sebagai asam alfa (a ) amino, sehingga yang kita pelajari adalah asam alfa (a) amino.
Meskipun terdapat sekitar 300 jenis asam amino di alam, hanya 20 yang terdapat dalam protein. Dari 20 jenis asam amino ini hanya 10 asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh yang dikenal dengan asam amino nonesensial, dan yang 10 lainnya tidak dapat disintetis dalam tubuh yang dikenal dengan nama asam amino esensial. Asam amino esensial terdiri atas arginin, isoleusin, leusin, metionin, treonin, triptofan, dan valin.
Berdasarkan gugus R (rantai samping) Asam amino dapat dibedakan sebagai berikut.
a. Asam amino mengandung rantai samping alifatik.
b. Asam amino mengandung rantai samping yang mengandung gugus hidroksil.
c. Asam amino mengandung rantai samping yang mengandung belerang
d. Asam amino mengandung rantai samping yang mengandung gugus asam atau amida
e. Asam amino mengandung rantai samping yang mengandung gugus basa
f. Asam amino yang mengandung cincin aromatik
Sifat-Sifat Asam Amino
1. Larut dalam air dan pelarut polar lain.
2. Tidak larut dalam pelarut nonpolar, seperti benzena dan dietil eter.
3. Mempunyai titik lebur lebih besar dibanding senyawa karboksilat dan amina.
4. Mempunyai momen dipol besar.
5. Bersifat elektrolit:
-kurang basa dibanding amina
-kurang asam dibanding karboksilat
6. Mempunyai kurva titrasi yang khas.
7. Mempunyai pH isoelektrik, yaitu pH pada saat asam amino tidak bermuatan.
Di bawah titik isoelektriknya, asam amino bermuatan positif dan sebaliknya di atasnya bermuatan negatif.
8. Asam amino memiliki gugus karboksil (– COOH) yang bersifat asam (dapat melepaskan H+) dan gugus amina yang bersifat basa (dapat menerima H+). Oleh karena itu, asam amino bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam dan basa).
9. Asam amino (kecuali glisin) memiliki atom C asimetris, sehingga asam amino bersifat optis aktif artinya dapat memutar bidang cahaya terpolarisasi.
10. Oleh karena asam amino memiliki gugus yang bersifat asam dan gugus yang bersifat basa, maka molekul asam amino dapat mengalami reaksi asam-basa intra molekul membentuk ion zwitter yaitu ion yang bermuatan ganda (positif dan negatif).
Bila asam amino direaksikan dengan asam, maka asam amino bertindak sebagai basa (anion) yang akan menerima H+ dari asam.
Bila asam amino direaksikan dengan basa, maka asam amino bertindak sebagai asam (kation) yang akan melepas H+.
Dengan demikian dalam larutan muatan asam amino tergantung pada pH larutan. Bila asam amino yang bermuatan positif ditetesi dengan basa yang berarti dinaikkan pHnya maka asam amino melepaskan H+ sehingga menjadi netral dan seterusnya menjadi bermuatan negatif. Sebaliknya, bila asam amino yang bermuatan negatif ditetesi asam yang berarti pH diturunkan, maka asam amino akan menerima H+ dari asam sehingga menjadi pH pada saat asam amino tidak bermuaan disebut titik isoelektrik. Dengan demikian di bawah titik isoelektriknya asam amino bermuatan positif dan sebaliknya di atas titik elektriknya asam amino bermuatan negatif. Dalam keadaan padat kering, asam amino berada sebagai ion dipolar di mana gugus karboksil berada sebagai ion karboksilat (–COO–) dan gugus amino berada sebagai gugus amonium (–NH3+)
Pembentukan Ikatan Peptida
Reaksi yang terpenting dari asam amino adalah pembentukan ikatan peptida. Dua molekul asam amino dapat berikatan dengan ikatan peptida dengan melepaskan 1 molekul air antara gugus amino dari satu asam amino dengan gugus karboksil dari asam amino yang lain.
Molekul yang terbentuk dari 2 asam amino melalui ikatan peptida disebut dipeptida. Karena dipeptida masih memiliki gugus amino dan gugus karboksil maka dipeptida dapat mengikat asam amino yang lain membentuk polipeptida yang disebut protein.
B. Protein
Semua protein merupakan polipeptida dengan massa molekul relatif besar, biasanya antara 8000 dan 10.000. Karena jumlah asam amino yang menyusun protein beraneka ragam jenis dan urutannya, maka dari 20 jenis asam amino dapat membentuk protein yang banyak sekali jenisnya.
1. Struktur Protein
Struktur protein sangat kompleks dan memegang peranan penting dalam menentukan aktivitas biologisnya, struktur protein dibedakan menjadi struktur primer, sekunder, tersier, dan kuarterner.
a. Struktur Primer
Struktur primer menyatakan urutan asam-asam amino pada rantai protein dan letak ikatan disulfida bila ada. Karena protein dapat mengandung 100 atau lebih residu asam amino sehingga sulit menggambarkan rumus bangunnya. Oleh karena itu digunakan singkatan 3 huruf untuk tiap asam amino.
Misalnya: Glu – Ala – Lys – Gly – Tyr – Ala
b. Struktur Sekunder
Hubungan ruang asam amino yang berdekatan pada struktur primer, mungkin reguler dan berulang secara periodik. Karena adanya gaya dispersi atau ikatan hidrogen, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks).
c. Struktur Tersier
Struktur tersier protein merupakan susunan keseluruhan dan hubungan berbagai bagian dari suatu rantai polipeptida.
d. Struktur Kuarterner
Suatu protein dikatakan mempunyai struktur kuarterner bila protein terdiri atas 2 rantai polipeptida atau lebih disatukan oleh gaya dispersi (ikatan hidrogen). Protein seperti ini dinamakan oligomer, sedangkan asam amino yang menyusunnya disebut monomer.
2. Sifat-Sifat Protein
– Protein tidak menunjukkan titik cair tertentu dan tidak dapat disuling.
– Pada umumnya protein bersifat koloid hidrofil.
– Larutan protein dapat diendapkan/dikoagulasikan dengan penambahan larutan pekat NaCl, MgSO4, (NH4)2SO4, alkohol, aseton, asam, dan basa atau dengan pemanasan 100° C. Protein yang telah dikoagulasikan tidak dapat larut dalam air atau dengan pendinginan karena telah mengalami perubahan irreversibel yang disebut denaturasi. Protein yang telah mengalami denaturasi umumnya telah kehilangan fungsi biologinya meskipun rangkaian asam-asam amino tidak rusak. Denaturasi protein terjadi akibat perubahan struktur terutama struktur tersier dan struktur kuarternernya.
– Dapat mengalami hidrolisis oleh asam-asam encer menjadi asam-asam amino. Hidrolisis protein juga dapat dilakukan oleh enzim protease.
3. Penggolongan Protein
Berdasar Fungsi Biologinya
Berdasarkan fungsi biologinya protein diklasifikasikan menjadi 7 golongan sebagai berikut.
a) Enzim
Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan sangat penting dalam tubuh makhluk hidup. Fungsi enzim adalah sebagai katalisator yang spesifik pada reaksi kimia dalam makhluk hidup. Enzim dapat mempercepat reaksi kimia tanpa terjadi kenaikan suhu, perubahan pH, dan hasil reaksi tambahan seperti yang terjadi pada reaksi-reaksi kimia biasa.
Contoh: pepsin, stipsin, ribonuklease
b) Protein Pembangun.
Protein pembangun berfungsi sebagai zat pembentuk struktur baik yang baru maupun mengganti sel yang rusak.
Contoh:
Glikoprotein dalam dinding sel
a– keratin dalam kulit
c) Protein Transpor
Protein transpor mempunyai kemampuan mengikat dan memindahkan molekul atau ion spesifik melalui aliran darah.
Contoh:
– Hemoglobin dalam sel darah merah berfungsi sebagai alat pengangkut oksigen dalam darah
– Mioglobin sebagai alat pengangkut oksigen dalam jaringan otot
d) Protein Pelindung (Antibodi)
Protein pelindung berfungsi melindungi organisme dari serangan penyakit.
Contoh:
– Imunoglobin (antibodi) dapat menetralkan bakteri, virus, dan antigen (protein asing).
– Fibrinogen dan trombin merupakan protein penggumpal darah bila terjadi luka.
e) Protein Pengatur (Hormon)
Protein pengatur berfungsi mengatur aktivitas sel.
Contoh: Insulin mengatur metabolisme glukosa.
f) Protein Cadangan
Protein cadangan disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.
Contoh: Kasein pada susu
Ovalbumin pada putih telur
g) Protein Kontraktil
Protein kontraktil memberikan kemampuan pada sel dan organisme untuk berubah atau bergerak.
Contoh: Aktin dan miosin berperan dalam sistem kontraksi otot rangka.
Berdasar Bentuknya
Berdasar bentuknya protein digolongkan menjadi dua, yaitu protein globular dan protein serabut. Protein globular memiliki rantai polipeptida berlipat rapat menjadi bentuk bulat padat (globular), yang memiliki fungsi gerak.
Contoh: Hemoglobin dan enzim
Hemoglobin tersusun atas empat polipeptida yaitu dua pasang unit a dan b serta satu molekul hem. Molekul hem yaitu senyawa organik yang menyebabkan darah berwarna merah.
Berikut ini adalah struktur molekul hemoglobin
Protein serabut memiliki fungsi pelindung, contoh: L–keratin pada rambut dan kolagen pada urat.
Berdasarkan Komposisi Kimia
Beradasarkan komposisi kimianya, protein dibedakan menjadi protein sederhana dan protein terkonjugasi. Protein sederhana hanya tersusun dari asam-asam amino.
Contoh: enzim ribunoklease.
Pada protein terkonjugasi asam amino juga terikat gugus lain Contoh: Lipoprotein, protein yang terkonjugasi lipid (lemak) Glikoprotein, protein yang terkonjugasi karbohidrat Fosfoprotein, protein yang terkonjugasi gugus fosfat
C. Reaksi – reaksi Pengenalan Protein
1. Uji biuret
Uji biuret digunakan untuk mengetahui adanya protein. Zat yang akan diselidiki mula-mula ditetesi larutan NaOH, kemudian larutan CuSO4 yang encer. Jika terbentuk warna ungu, berarti zat itu mengandung protein. Uji biuret positif bagi semua zat yang mengandung ikatan peptida.
2. Reaksi Millon
Reaksi Millon digunakan untuk mengidentifikasi adanya tirosin pada protein. Bila protein yang mengandung tirosin dipanaskan dengan merkuri nitrat Hg(NO3)2 yang mengandung asam nitrit, maka akan terjadi jonjot merah.
3. Reaksi Xantoproteat
Reaksi Xantoproteat untuk menguji protein yang mengandung gugus fenol (cincin benzena). Bila protein yang mengandung cincin benzena ditambah HNO3 pekat dan kemudian dibuat alkalis maka akan terjadi warna kuning.
4. Uji Terhadap Belerang
Untuk menguji adanya belerang dalam protein maka ke dalam protein ditambahkan larutan NaOH pekat dan dipanaskan, kemudian diberi beberapa tetes larutan timbal asetat Pb(NO3)2. Jika terbentuk endapan hitam (PbS), maka itu menunjukkan adanya belerang.
Untuk menguji adanya belerang dalam protein maka ke dalam protein ditambahkan larutan NaOH pekat dan dipanaskan, kemudian diberi beberapa tetes larutan timbal asetat Pb(NO3)2. Jika terbentuk endapan hitam (PbS), maka itu menunjukkan adanya belerang.
EmoticonEmoticon